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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Federal University of Rio de Janeiro | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.creator | Almeida, Fabio C. L. | - |
Autor(es): dc.creator | Sanches, Karoline [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Pinheiro-Aguiar, Ramon | - |
Autor(es): dc.creator | Almeida, Vitor S. | - |
Autor(es): dc.creator | Caruso, Icaro P. [UNESP] | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-08-04T22:10:37Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-08-04T22:10:37Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-28 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-28 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-07-09 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2021.706002 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/222030 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/222030 | - |
Descrição: dc.description | In this review, we briefly describe a theoretical discussion of protein folding, presenting the relative contribution of the hydrophobic effect versus the stabilization of proteins via direct surface forces that sometimes may be overlooked. We present NMR-based studies showing the stability of proteins lacking a hydrophobic core which in turn present hydrophobic surface clusters, such as plant defensins. Protein dynamics measurements by NMR are the key feature to understand these dynamic surface clusters. We contextualize the measurement of protein dynamics by nuclear relaxation and the information available at protein surfaces and water cavities. We also discuss the presence of hydrophobic surface clusters in multidomain proteins and their participation in transient interactions which may regulate the function of these proteins. In the end, we discuss how surface interaction regulates the reactivity of certain protein post-translational modifications, such as S-nitrosation. | - |
Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ) | - |
Descrição: dc.description | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) | - |
Descrição: dc.description | Institute of Medical Biochemistry—IBqM Federal University of Rio de Janeiro | - |
Descrição: dc.description | National Center for Structural Biology and Bioimaging (CENABIO) National Center for Nuclear Magnetic Resonance (CNRMN) Federal University of Rio de Janeiro | - |
Descrição: dc.description | Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) Institute of Biosciences Letters and Exact Sciences (IBILCE) São Paulo State University “Júlio de Mesquita Filho” (UNESP) | - |
Descrição: dc.description | Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) Institute of Biosciences Letters and Exact Sciences (IBILCE) São Paulo State University “Júlio de Mesquita Filho” (UNESP) | - |
Descrição: dc.description | FAPERJ: 255.940/2020 202.279/2018 239.229/2018 210.361/2015 204.432/2014 | - |
Descrição: dc.description | CNPq: 309564/2017-4 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Frontiers in Molecular Biosciences | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | clusters | - |
Palavras-chave: dc.subject | dynamics | - |
Palavras-chave: dc.subject | hydrophobic surface clusters | - |
Palavras-chave: dc.subject | interdomain | - |
Palavras-chave: dc.subject | NMR | - |
Palavras-chave: dc.subject | solvation | - |
Palavras-chave: dc.subject | surface | - |
Título: dc.title | Protein Surface Interactions—Theoretical and Experimental Studies | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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