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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.creator | Santos, Adriano [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Garcia Nicholson, Melany Isabel [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Feliciano, Gustavo Troiano [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Bueno, Paulo Roberto [UNESP] | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T01:07:22Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T01:07:22Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-26 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-26 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-05 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfa.2021.126426 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/210762 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/210762 | - |
Descrição: dc.description | In the present work we evaluated the low-fouling feature of a carboxylic-oligo(ethylene glycol) self-assembled monolayer (carboxylic-OEG-SAM) interface using a quartz crystal microbalance with dissipation monitoring (QCM-D). QCM-D measurements allowed us to estimate the amount of protein loading in two different serum dilutions at two different interfaces: bare gold and carboxylic-OEG. The observed amount of protein adsorbed onto bare gold is about twice higher that of carboxylic OEG interface, confirming the low-fouling characteristics of OEG-modified surfaces. Additionally, QCM-D results demonstrated the existence of two protein adsorption regimes, a faster and a slower, with distinct dissipation energies which was modelled by a two-step kinetic model. The faster regime was attributed to the adsorption of proteins into free sites of the carboxylic-OEG-SAM in a rigid binding process, followed by a slower and more viscoelastic adsorption process ascribed to structural conformational changes; this slower step conforms with the filling of remaining free sites associated with the steric hindrance in which protein-protein interactions defines the slower rate constant for the adsorption. | - |
Descrição: dc.description | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) | - |
Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | - |
Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) | - |
Descrição: dc.description | Univ Estadual Paulista, Inst Chem, Sao Paulo State Univ, BR-14800060 Araraquara, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Univ Estadual Paulista, Inst Chem, Sao Paulo State Univ, BR-14800060 Araraquara, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | CAPES: 88887.463447/2019-00 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2017/24839-0 | - |
Formato: dc.format | 6 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Publicador: dc.publisher | Elsevier B.V. | - |
Relação: dc.relation | Colloids And Surfaces A-physicochemical And Engineering Aspects | - |
???dc.source???: dc.source | Web of Science | - |
Palavras-chave: dc.subject | Low-fouling interfaces | - |
Palavras-chave: dc.subject | QCM-D | - |
Palavras-chave: dc.subject | Molecular dynamics | - |
Palavras-chave: dc.subject | Protein adsorption | - |
Palavras-chave: dc.subject | Self-assembled monolayers | - |
Título: dc.title | Low-fouling properties in serum of carboxylic-oligo(ethylene glycol)-based interfaces | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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