Electrostatic interaction optimization improves catalytic rates and thermotolerance on xylanases

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Autor(es): dc.contributorBrazilian Ctr Res Energy & Mat-
Autor(es): dc.contributorRice Univ-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorUniv Fed Triangulo Mineiro-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS)-
Autor(es): dc.creatorContessoto, Vinicius de Godoi [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorRamos, Felipe Cardoso-
Autor(es): dc.creatorMelo, Ricardo Rodrigues de-
Autor(es): dc.creatorOliveira, Vinicius Martins de-
Autor(es): dc.creatorScarpassa, Josiane Aniele-
Autor(es): dc.creatorSousa, Amanda Silva de-
Autor(es): dc.creatorZanphorlin, Leticia Maria-
Autor(es): dc.creatorSlade, Gabriel Gouvea-
Autor(es): dc.creatorPereira Leite, Vitor Barbanti [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorRuller, Roberto-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:59:43Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:59:43Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.03.036-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/210398-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/210398-
Descrição: dc.descriptionUnderstanding the aspects that contribute to improving proteins' biochemical properties is of high relevance for protein engineering. Properties such as the catalytic rate, thermal stability, and thermal resistance are crucial for applying enzymes in the industry. Different interactions can influence those biochemical properties of an enzyme. Among them, the surface charge-charge interactions have been a target of particular attention. In this study, we employ the Tanford-Kirkwood solvent accessibility model using the Monte Carlo algorithm (TKSA-MC) to predict possible interactions that could improve stability and catalytic rate of a WT xylanase (XynA(WT)) and its M6 xylanase (XynA(M6)) mutant. The modeling prediction indicates that mutating from a lysine in position 99 to a glutamic acid (K99E) favors the native state stabilization in both xylanases. Our lab results showed that mutated xylanases had their thermotolerance and catalytic rate increased, which conferred higher processivity of delignified sugarcane bagasse. The TKSA-MC approach employed here is presented as an efficient computational-based design strategy that can be applied to improve the thermal resistance of enzymes with industrial and biotechnological applications.-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionBrazilian Ctr Res Energy & Mat, Brazilian Biorenewables Natl Lab, Campinas, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionRice Univ, Ctr Theoret Biol Phys, Houston, TX USA-
Descrição: dc.descriptionSao Paulo State Univ, Inst Biosci Letters & Exact Sci, Dept Phys, Sao Jose Do Rio Preto, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionBrazilian Ctr Res Energy & Mat, Brazilian Biosci Natl Lab, Campinas, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Fed Triangulo Mineiro, Inst Exact Sci Nat & Educ, Theoret Biophys Lab, Uberaba, MG, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Fed Mato Grosso do Sul, Inst Biosci, Microorganisms & Gen Biochem Lab, Campo Grande, MS, Brazil-
Descrição: dc.descriptionSao Paulo State Univ, Inst Biosci Letters & Exact Sci, Dept Phys, Sao Jose Do Rio Preto, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/13998-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/09662-7-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 141985/2013-5-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/14253-9-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2018/11614-3-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2014/06862-7-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/19766-1-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2019/22540-3-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 429829/2016-7-
Formato: dc.format2172-2180-
Idioma: dc.languageen-
Publicador: dc.publisherCell Press-
Relação: dc.relationBiophysical Journal-
???dc.source???: dc.sourceWeb of Science-
Título: dc.titleElectrostatic interaction optimization improves catalytic rates and thermotolerance on xylanases-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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