Adepamycin: design, synthesis and biological properties of a new peptide with antimicrobial properties

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS)-
Autor(es): dc.contributorFundacao Univ Fed Grande Dourados-
Autor(es): dc.contributorUniv Catolica Brasilia-
Autor(es): dc.contributorUniv Catolica Dom Bosco-
Autor(es): dc.contributorUniv Estadual Norte Fluminense-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.creatorAlmeida, Luis Henrique de Oliveira-
Autor(es): dc.creatorOliveira, Caio Fernando Ramalh de-
Autor(es): dc.creatorRodrigues, Mayara de Souza-
Autor(es): dc.creatorNeto, Simone Maria-
Autor(es): dc.creatorBoleti, Ana Paula de Araujo-
Autor(es): dc.creatorTaveira, Gabriel Bonan-
Autor(es): dc.creatorMello, Erica de Oliveira-
Autor(es): dc.creatorGomes, Valdirene Moreira-
Autor(es): dc.creatorSantos, Edson Luca dos-
Autor(es): dc.creatorCrusca Jr, Edson [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorFranco, Octavio Luiz-
Autor(es): dc.creatorCardoso, Marlon Henrique e Silva-
Autor(es): dc.creatorMacedo, Maria Ligia Rodrigues-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:54:28Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:54:28Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2020-09-30-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2020.108487-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/208804-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/208804-
Descrição: dc.descriptionAntimicrobial peptides (AMP) are molecules with a broad spectrum of activities that have been identified in most living organisms. In addition, synthetic AMPs designed from natural polypeptides have been largely investigated. Here, we designed a novel AMP using the amino acid sequence of a plant trypsin inhibitor from Adenanthera pavonina seeds (ApTI) as a template. The 176 amino acid residues ApTI sequence was cleaved in silico using the Collection of Antimicrobial Peptides (CAMPR3), through the sliding-window method. Further improvements in AMP structure were carried out, resulting in adepamycin, an AMP designed from ApTI. Adepamycin showed antimicrobial activity from 0.9 to 3.6 mu M against Escherichia coli, Klebsiella oxytoca, Klebsiella pneumoniae, Pseudomonas aeruginosa, and Staphylococcus aureus strains. Moreover, this peptide also displayed activity against Candida albicans and Candida tropicalis. No toxic effects were observed on healthy human cells. Studies on the mechanism of action of adepamycin were carried out using an E. coli and C. tropicalis. Adepamycin triggers membrane disturbances, leading to intracellular nucleic acids release in E. coli. For C. tropicalis, an initial interference with the plasma membrane integrity is followed by the formation of intracellular reactive oxygen species (ROS), leading to apoptosis. Structurally, adepamycin was submitted to circular dichroism spectroscopy, molecular modeling and molecular dynamics simulations, revealing an environment dependent alpha-helical structure in the presence of 2,2,2- trifluoroethanol (TFE) and in contact with mimetic vesicles/membranes. Therefore, adepamycin represents a novel lytic AMP with dual antibacterial and antifungal properties.-
Descrição: dc.descriptionFundacao Universidade Federal de Mato Grosso do Sul - UFMS/MEC - Brazil-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionFundacao de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciencia e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul - Brasil (FUNDECT)-
Descrição: dc.descriptionFundacao de Apoio a Pesquisa do Distrito Federal - Brasil (FAP-DF)-
Descrição: dc.descriptionFinanciadora de Estudos e Projetos (FINEP)-
Descrição: dc.descriptionUniv Fed Mato Grosso do Sul, Lab Purificacao Prot & Suas Funcoes Biol, BR-79070900 Campo Grande, MS, Brazil-
Descrição: dc.descriptionFundacao Univ Fed Grande Dourados, BR-79804970 Dourados, MS, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Catolica Brasilia, Ctr Anal Prote & Bioquim, BR-70790160 Brasilia, DF, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Catolica Dom Bosco, S Inova Biotech, BR-79117010 Campo Grande, MS, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Estadual Norte Fluminense, Lab Bioquim & Fisiol Microrganismos, BR-28013602 Campo Dos Goytacazes, RJ, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Estadual Paulista, BR-14800060 Araraquara, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Estadual Paulista, BR-14800060 Araraquara, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionCAPES: 001-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 430694/2016-4-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 305679/2016-3-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 426912/2018-7-
Descrição: dc.descriptionFundacao de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciencia e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul - Brasil (FUNDECT): 16/2014-
Descrição: dc.descriptionFundacao de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciencia e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul - Brasil (FUNDECT): 047/2018-
Formato: dc.format12-
Idioma: dc.languageen-
Publicador: dc.publisherElsevier B.V.-
Relação: dc.relationArchives Of Biochemistry And Biophysics-
???dc.source???: dc.sourceWeb of Science-
Palavras-chave: dc.subjectRational design-
Palavras-chave: dc.subjectAntimicrobial peptides-
Palavras-chave: dc.subjectPathogenic bacteria-
Palavras-chave: dc.subjectPathogenic yeast-
Título: dc.titleAdepamycin: design, synthesis and biological properties of a new peptide with antimicrobial properties-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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