Atenção: Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada.
Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional
Metadados | Descrição | Idioma |
---|---|---|
Autor(es): dc.contributor | University of Queensland | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.creator | Agnew-Francis, Kylie A. | - |
Autor(es): dc.creator | Tang, Yucheng | - |
Autor(es): dc.creator | Lin, Xin | - |
Autor(es): dc.creator | Low, Yu Shang | - |
Autor(es): dc.creator | Wun, Shun Jie | - |
Autor(es): dc.creator | Kuo, Andy | - |
Autor(es): dc.creator | Elias, S.M.A. Sayeed Ibn | - |
Autor(es): dc.creator | Lonhienne, Thierry | - |
Autor(es): dc.creator | Condon, Nicholas D. | - |
Autor(es): dc.creator | Pimentel, Bruna N. A. S. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Vergani, Carlos E. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Smith, Maree T. | - |
Autor(es): dc.creator | Fraser, James A. | - |
Autor(es): dc.creator | Williams, Craig M. | - |
Autor(es): dc.creator | Guddat, Luke W. | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T00:52:33Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T00:52:33Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-11-12 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1021/acsinfecdis.0c00229 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/208150 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/208150 | - |
Descrição: dc.description | Acetohydroxyacid synthase (AHAS, EC 2.2.1.6), the first enzyme in the branched chain amino acid biosynthesis pathway, is the target for more than 50 commercially available herbicides, and is a promising target for antimicrobial drug discovery. Herein, we have expressed and purified AHAS from Candida auris, a newly identified human invasive fungal pathogen. Thirteen AHAS inhibiting herbicides have Ki values of <2 μM for this enzyme, with the most potent having Ki values of <32 nM. Six of these compounds exhibited MIC50 values of <1 μM against C. auris (CBS10913 strain) grown in culture, with bensulfuron methyl (BSM) being fungicidal and the most potent (MIC50 of 0.090 μM) in defined minimal media. The MIC50 value increases to 0.90 μM in media enriched by the addition of branched-chain amino acids at the expected concentration in the blood serum. The sessile MIC50 for BSM is 0.6 μM. Thus, it is also an excellent inhibitor of the growth of C. auris biofilms. BSM is nontoxic in HEK-293 cells at concentrations >100 μM and thus possesses a therapeutic index of >100. These data suggest that targeting AHAS is a viable strategy for treating C. auris infections. | - |
Descrição: dc.description | School of Chemistry and Molecular Biosciences University of Queensland | - |
Descrição: dc.description | School of Biomedical Sciences University of Queensland | - |
Descrição: dc.description | Institute for Molecular Bioscience University of Queensland | - |
Descrição: dc.description | School of Dentistry São Paulo State University (UNESP) Araraquara, Rua Humaita, 1680 | - |
Descrição: dc.description | School of Dentistry São Paulo State University (UNESP) Araraquara, Rua Humaita, 1680 | - |
Formato: dc.format | 2901-2912 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | ACS Infectious Diseases | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | AHAS inhibitor | - |
Palavras-chave: dc.subject | biofilms. | - |
Palavras-chave: dc.subject | Candida auris | - |
Palavras-chave: dc.subject | herbicides | - |
Palavras-chave: dc.subject | pathogenic fungus | - |
Título: dc.title | Herbicides That Target Acetohydroxyacid Synthase Are Potent Inhibitors of the Growth of Drug-Resistant Candida auris | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma: