Understanding the mechanism of action of peptide (p-BthTX-I)2 derived from C-terminal region of phospholipase A2 (PLA2)-like bothropstoxin-I on Gram-positive and Gram-negative bacteria

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade de São Paulo (USP)-
Autor(es): dc.creatorSantos-Filho, Norival Alves [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorde Freitas, Laura Marise [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorSantos, Claudia Tavares dos [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorPiccoli, Julia Pinto [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorFontana, Carla Raquel [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorFusco-Almeida, Ana Marisa [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorCilli, Eduardo Maffud [UNESP]-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:50:39Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:50:39Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.toxicon.2021.03.015-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/207575-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/207575-
Descrição: dc.descriptionBased on the antimicrobial activity of bothropstoxin-I (BthTX-I) and on the premise that a C-terminal peptide of Lys49 myotoxin can reproduce the antimicrobial activity of the parent protein, we aimed to study the mechanism of action of a peptide derived from the C-terminal region of the myotoxin BthTX-I [(p-BthTX-I)2, sequence: KKYRYHLKPFCKK, disulfide-linked dimer] against Gram-positive and Gram-negative bacteria. Fluorescence quenching technique showed that the carboxyfluorescein labeled-peptide [CF-(p-BthTX-I)2] when incubated with E. coli displayed a superior penetration activity than when incubated with S. aureus. Cell death induced by the peptide (p-BthTX-I)2 showed a loss of membrane integrity in E. coli and S. aureus; however, the mechanisms of cell death were different, characterized by the presence of necrosis-like and apoptosis-like deaths, respectively. Scanning electron microscopy studies in E. coli and S. aureus showed morphological changes in the cells, with superficial deformities, appearance of wrinkles and bubbles, and formation of vesicles. Our results demonstrate that the mechanism of action of the peptide (p-BthTX-I)2 is different in Gram-negative (E. coli) and Gram-positive (S. aureus) bacteria. Knowledge of the mechanism of action of these peptides is important, since they are promising prototypes for new antimicrobial drugs.-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Química Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionCampus Experimental de Registro Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionFaculdade de Ciências Farmacêuticas Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Química Depto de Bioquímica Universidade de São Paulo (USP), São Paulo-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Química Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionCampus Experimental de Registro Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionFaculdade de Ciências Farmacêuticas Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: #2013/07600-3-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: #2014/05538-1-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: #2014/24581-5-
Formato: dc.format44-55-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationToxicon-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectAntimicrobial peptides-
Palavras-chave: dc.subjectBthTX-I-
Palavras-chave: dc.subjectCarboxyfluorescein labeled-peptide-
Palavras-chave: dc.subjectFlow cytometry-
Palavras-chave: dc.subjectPhospholypase A2-
Palavras-chave: dc.subjectScanning electron microscopy-
Título: dc.titleUnderstanding the mechanism of action of peptide (p-BthTX-I)2 derived from C-terminal region of phospholipase A2 (PLA2)-like bothropstoxin-I on Gram-positive and Gram-negative bacteria-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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