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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ) | - |
Autor(es): dc.contributor | Forchungszentrum Jülich | - |
Autor(es): dc.contributor | Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf | - |
Autor(es): dc.creator | Caruso, Icaro P. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Guimarães, Giovana C. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Machado, Vitor B. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Fossey, Marcelo A. [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Willbold, Dieter | - |
Autor(es): dc.creator | Almeida, Fabio C.L. | - |
Autor(es): dc.creator | Souza, Fátima P. [UNESP] | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T00:48:20Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T00:48:20Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-06-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-11-30 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1128/JVI.01505-20 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/206821 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/206821 | - |
Descrição: dc.description | The human respiratory syncytial virus (hRSV) M2-1 protein functions as a processivity and antitermination factor of the viral polymerase complex. Here, the first evidence that the hRSV M2-1 core domain (cdM2-1) alone has an unfolding activity for long RNAs is presented and the biophysical and dynamic characterization of the cdM2-1/RNA complex is provided. The main contact region of cdM2-1 with RNA was the α1-α2-α5-α6 helix bundle, which suffered local conformational changes and promoted the RNA unfolding activity. This activity may be triggered by base-pairing recognition. RNA molecules wrap around the whole cdM2-1, protruding their termini over the domain. The α2-α3 and α3-α4 loops of cdM2-1 were marked by an increase in picosecond internal motions upon RNA binding, even though they are not directly involved in the interaction. The results revealed that the cdM2-1/RNA complex originates from a fine-tuned binding, contributing to the unraveling interaction aspects necessary for M2-1 activity. | - |
Descrição: dc.description | Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) IBILCE/UNESP | - |
Descrição: dc.description | Department of Physics IBILCE/UNESP | - |
Descrição: dc.description | National Center for Nuclear Magnetic Resonance of Macromolecules Institute of Medical Biochemistry Leopoldo de Meis (IBqM) UFRJ | - |
Descrição: dc.description | National Center for Structural Biology and Bioimaging (CENABIO) UFRJ | - |
Descrição: dc.description | Institute of Biological Information Processing Structural Biochemistry and JuStruct (IBI-7) Forchungszentrum Jülich | - |
Descrição: dc.description | Institut für Physikalische Biologie Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf | - |
Descrição: dc.description | Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) IBILCE/UNESP | - |
Descrição: dc.description | Department of Physics IBILCE/UNESP | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Journal of Virology | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Fine-tuned binding | - |
Palavras-chave: dc.subject | HRSV M2-1 core domain | - |
Palavras-chave: dc.subject | Molecular docking | - |
Palavras-chave: dc.subject | Molecular dynamics | - |
Palavras-chave: dc.subject | NMR | - |
Palavras-chave: dc.subject | Nuclear magnetic resonance | - |
Palavras-chave: dc.subject | RNA binding protein | - |
Palavras-chave: dc.subject | RNA unfolding activity | - |
Título: dc.title | Biophysical and Dynamic Characterization of Fine-Tuned Binding of the Human Respiratory Syncytial Virus M2-1 Core Domain to Long RNAs | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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