The allosteric activation mechanism of a phospholipase A2-like toxin from Bothrops jararacussu venom: a dynamic description

Registro completo de metadados
MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorCNRS-
Autor(es): dc.contributorUniversidade de São Paulo (USP)-
Autor(es): dc.creatorGomes, Antoniel A. S. [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorCardoso, Fabio F. [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorSouza, Maximilia F.-
Autor(es): dc.creatorOliveira, Cristiano L. P.-
Autor(es): dc.creatorPerahia, David-
Autor(es): dc.creatorMagro, Angelo J. [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorFontes, Marcos R. M. [UNESP]-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:43:49Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:43:49Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2021-06-25-
Data de envio: dc.date.issued2020-11-30-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1038/s41598-020-73134-9-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/205238-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/205238-
Descrição: dc.descriptionThe activation process of phospholipase A2-like (PLA2-like) toxins is a key step in their molecular mechanism, which involves oligomeric changes leading to the exposure of specific sites. Few studies have focused on the characterization of allosteric activators and the features that distinguish them from inhibitors. Herein, a comprehensive study with the BthTX-I toxin from Bothrops jararacussu venom bound or unbound to α-tocopherol (αT) was carried out. The oligomerization state of BthTX-I bound or unbound to αT in solution was studied and indicated that the toxin is predominantly monomeric but tends to oligomerize when complexed with αT. In silico molecular simulations showed the toxin presents higher conformational changes in the absence of αT,which suggests that it is important to stabilize the structure of the toxin. The transition between the two states (active/inactive) was also studied, showing that only the unbound BthTX-I system could migrate to the inactive state. In contrast, the presence of αT induces the toxin to leave the inactive state, guiding it towards the active state, with more regions exposed to the solvent, particularly its active site. Finally, the structural determinants necessary for a molecule to be an inhibitor or activator were analyzed in light of the obtained results.-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionLaboratoire de Biologie et de Pharmacologie Appliquée École Normale Supérieure Paris Saclay UMR 8113 CNRS, 4 Avenue des Sciences-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Física Experimental Instituto de Física Universidade de São Paulo (USP)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biotecnologia e Bioprocessos Faculdade de Ciências Agronômicas Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biotecnologia Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biotecnologia e Bioprocessos Faculdade de Ciências Agronômicas Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biotecnologia Universidade Estadual Paulista (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 302883/2017-7-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 401190/2017-0-
Descrição: dc.descriptionCAPES: 88881.134154/2016-01-
Descrição: dc.descriptionCAPES: 88882.183567/2007-01-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationScientific Reports-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Título: dc.titleThe allosteric activation mechanism of a phospholipase A2-like toxin from Bothrops jararacussu venom: a dynamic description-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

Não existem arquivos associados a este item.