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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.contributor | Ciência e Tecnologia de São Paulo campus Catanduva | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS) | - |
Autor(es): dc.contributor | Laboratório Nacional de Computação Científica | - |
Autor(es): dc.creator | Pereira, Waldir Eduardo Simioni [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | da Silva, Ronivaldo Rodrigues [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | de Amo, Gabriela Salvador | - |
Autor(es): dc.creator | Ruller, Roberto | - |
Autor(es): dc.creator | Kishi, Luciano Takeshi | - |
Autor(es): dc.creator | Boscolo, Maurício [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Gomes, Eleni [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | da Silva, Roberto [UNESP] | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T00:33:56Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T00:33:56Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-11 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-11 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-07-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1007/s12010-020-03292-z | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/201594 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/201594 | - |
Descrição: dc.description | Proteases are produced by the most diverse microorganisms and have a wide spectrum of applications. However, the use of wild microorganisms, mainly fungi, for enzyme production has some drawbacks. They are subject to physiological instability due to metabolic adaptations, causing complications and impairments in the production process. Thus, the objective of this work was to promote the heterologous expression of a collagenolytic aspartic protease (ProTiN31) from Thermomucor indicae seudaticae in Escherichia coli and Pichia pastoris. The pET_28a (+) and pPICZαA vectors were synthesized containing the gene of the enzyme and transformed into E. coli and P. pastoris, respectively. The recombinant enzymes produced by E. coli and P. pastoris showed maximum activity at pH 5.0 and 50 °C, and pH 5.0 and 60 °C, respectively. The enzyme produced by P. pastoris showed better thermostability when compared to that produced by E. coli. Both enzymes were stable at pH 6.0 and 6.5 for 24 h at 4 °C, and sensitive to pepstatin A, β-mercaptoethanol, and Hg2+. Comparing the commercial collagen hydrolysate (Artrogen duo/Brazil) and gelatin degradation using protease from P. pastoris, they showed similar peptide profiles. There are its potential applications in a wide array of industrial sectors that use collagenolytic enzymes. | - |
Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce) Câmpus São José do Rio Preto Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Descrição: dc.description | Instituto Federal de Educação Ciência e Tecnologia de São Paulo campus Catanduva, Catanduva | - |
Descrição: dc.description | Universidade Federal de Mato Grosso do Sul | - |
Descrição: dc.description | Laboratório Nacional de Computação Científica, Petrópolis | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce) Câmpus São José do Rio Preto Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2017/14629-9 | - |
Formato: dc.format | 1258-1270 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Applied Biochemistry and Biotechnology | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Aspartic protease | - |
Palavras-chave: dc.subject | Collagenase | - |
Palavras-chave: dc.subject | Peptidase | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteolytic enzyme | - |
Palavras-chave: dc.subject | Thermomucor indicae-seudaticae | - |
Título: dc.title | A Collagenolytic Aspartic Protease from Thermomucor indicae-seudaticae Expressed in Escherichia coli and Pichia pastoris | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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