Bacteriocin enterocin CRL35 is a modular peptide that induces non-bilayer states in bacterial model membranes

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidad Nacional de Tucumán-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorUniversidad Nacional de Córdoba-
Autor(es): dc.creatorMedina Amado, Carolina-
Autor(es): dc.creatorMinahk, Carlos J.-
Autor(es): dc.creatorCilli, Eduardo [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorOliveira, Rafael G.-
Autor(es): dc.creatorDupuy, Fernando G.-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:33:17Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:33:17Z-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-01-31-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2019.183135-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/201338-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/201338-
Descrição: dc.descriptionThe mechanism of action of the anti-Listeria peptide enterocin CRL35 was studied with biophysical tools by using lipid mixtures that mimicked Gram-positive plasma membranes. Langmuir monolayers and infrared spectroscopy indicated that the peptide readily interacted with phospholipid assembled in monolayers and bilayers to produce a dual effect, depending on the acyl chains. Indeed, short chain mixtures were disordered by enterocin CRL35, but the gel-phases of membranes composed by longer acyl chains were clearly stabilized by the bacteriocin. Structural and functional studies indicated that non-bilayer states were formed when liposomes were co-incubated with enterocin CRL35, whereas significant permeabilization could be detected when bilayer and non-bilayer states co-existed. Results can be explained by a two-step model in which the N-terminal of the peptide firstly docks enterocin CRL35 on the lipid surface by means of electrostatic interactions; then, C-terminal triggers membrane perturbation by insertion of hydrophobic α-helix.-
Descrição: dc.descriptionAgencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica-
Descrição: dc.descriptionFondo para la Investigación Científica y Tecnológica-
Descrição: dc.descriptionInstituto Superior de Investigaciones Biológicas (INSIBIO) CONICET-UNT and Instituto de Química Biológica “Dr Bernabé Bloj” Facultad de Bioquímica Química y Farmacia Universidad Nacional de Tucumán, Chacabuco 461-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Química UNESP Universidad Estadual Paulista, Rua Prof. Francisco Degni, 55 Araraquara-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC) CONICET-Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto Facultad de Ciencias Químicas Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre y Medina Allende, Ciudad Universitaria-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Química UNESP Universidad Estadual Paulista, Rua Prof. Francisco Degni, 55 Araraquara-
Descrição: dc.descriptionFondo para la Investigación Científica y Tecnológica: 0819-
Descrição: dc.descriptionFondo para la Investigación Científica y Tecnológica: 3563-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationBiochimica et Biophysica Acta - Biomembranes-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectBacterial membrane-
Palavras-chave: dc.subjectBacteriocin-
Palavras-chave: dc.subjectListeria-
Palavras-chave: dc.subjectMonolayer-
Palavras-chave: dc.subjectSpectroscopy-
Palavras-chave: dc.subjectX-ray diffraction-
Título: dc.titleBacteriocin enterocin CRL35 is a modular peptide that induces non-bilayer states in bacterial model membranes-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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