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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidad Nacional de Tucumán | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidad Nacional de Córdoba | - |
Autor(es): dc.creator | Medina Amado, Carolina | - |
Autor(es): dc.creator | Minahk, Carlos J. | - |
Autor(es): dc.creator | Cilli, Eduardo [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Oliveira, Rafael G. | - |
Autor(es): dc.creator | Dupuy, Fernando G. | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T00:33:17Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T00:33:17Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-11 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-11 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-01-31 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2019.183135 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/201338 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/201338 | - |
Descrição: dc.description | The mechanism of action of the anti-Listeria peptide enterocin CRL35 was studied with biophysical tools by using lipid mixtures that mimicked Gram-positive plasma membranes. Langmuir monolayers and infrared spectroscopy indicated that the peptide readily interacted with phospholipid assembled in monolayers and bilayers to produce a dual effect, depending on the acyl chains. Indeed, short chain mixtures were disordered by enterocin CRL35, but the gel-phases of membranes composed by longer acyl chains were clearly stabilized by the bacteriocin. Structural and functional studies indicated that non-bilayer states were formed when liposomes were co-incubated with enterocin CRL35, whereas significant permeabilization could be detected when bilayer and non-bilayer states co-existed. Results can be explained by a two-step model in which the N-terminal of the peptide firstly docks enterocin CRL35 on the lipid surface by means of electrostatic interactions; then, C-terminal triggers membrane perturbation by insertion of hydrophobic α-helix. | - |
Descrição: dc.description | Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica | - |
Descrição: dc.description | Fondo para la Investigación Científica y Tecnológica | - |
Descrição: dc.description | Instituto Superior de Investigaciones Biológicas (INSIBIO) CONICET-UNT and Instituto de Química Biológica “Dr Bernabé Bloj” Facultad de Bioquímica Química y Farmacia Universidad Nacional de Tucumán, Chacabuco 461 | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Química UNESP Universidad Estadual Paulista, Rua Prof. Francisco Degni, 55 Araraquara | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba (CIQUIBIC) CONICET-Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto Facultad de Ciencias Químicas Universidad Nacional de Córdoba, Haya de la Torre y Medina Allende, Ciudad Universitaria | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Química UNESP Universidad Estadual Paulista, Rua Prof. Francisco Degni, 55 Araraquara | - |
Descrição: dc.description | Fondo para la Investigación Científica y Tecnológica: 0819 | - |
Descrição: dc.description | Fondo para la Investigación Científica y Tecnológica: 3563 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bacterial membrane | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bacteriocin | - |
Palavras-chave: dc.subject | Listeria | - |
Palavras-chave: dc.subject | Monolayer | - |
Palavras-chave: dc.subject | Spectroscopy | - |
Palavras-chave: dc.subject | X-ray diffraction | - |
Título: dc.title | Bacteriocin enterocin CRL35 is a modular peptide that induces non-bilayer states in bacterial model membranes | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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