Comparing activity, toxicity and model membrane interactions of Jelleine-I and Trp/Arg analogs: analysis of peptide aggregation

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorFaceres Medical School-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de São Paulo (UNIFESP)-
Autor(es): dc.contributorFaculdade de Medicina de São José do Rio Preto-
Autor(es): dc.creatorMartins, Danubia Batista [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorPacca, Carolina Colombelli-
Autor(es): dc.creatorda Silva, Annielle Mendes Brito-
Autor(es): dc.creatorde Souza, Bibiana Monson [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorde Almeida, Margarete Teresa Gottardo-
Autor(es): dc.creatorPalma, Mario Sérgio [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorArcisio-Miranda, Manoel-
Autor(es): dc.creatordos Santos Cabrera, Marcia Perez [UNESP]-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:30:43Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:30:43Z-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-05-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1007/s00726-020-02847-y-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/200455-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/200455-
Descrição: dc.descriptionIncreasing resistance in antibiotic and chemotherapeutic treatments has been pushing studies of design and evaluation of bioactive peptides. Designing relies on different approaches from minimalist sequences and endogenous peptides modifications to computational libraries. Evaluation relies on microbiological tests. Aiming a deeper understanding, we chose the octapeptide Jelleine-I (JI) for its selective and low toxicity profile, designed small modifications combining the substitutions of Phe by Trp and Lys/His by Arg and tested the antimicrobial and anticancer activity on melanoma cells. Biophysical methods identified environment-dependent modulation of aggregation, but critical aggregation concentrations of JI and analogs in buffer show that peptides start membrane interactions as monomers. The presence of model membranes increases or reduces the partial aggregation of peptides. Compared to JI, analog JIF2WR shows the lowest tendency to aggregation on bacterial model membranes. JI and analogs are lytic to model membranes. Their composition-dependent performance indicates preference for the higher charged anionic bilayers in line with their superior performance toward Staphylococcus aureus and Streptococcus pneumoniae. JIF2WR presented the higher partitioning, higher lytic activity and lower aggregated contents. Despite these increased membranolytic activities, JIF2WR exhibited comparable antimicrobial activity in relation to JI at the expenses of some loss in selectivity. We found that the substitution Phe/Trp (JIF2W) tends to decrease antimicrobial but to increase anticancer activity and aggregation on model membranes and the toxicity toward human cells. However, the concomitant substitution Lys/His by Arg (JIF2WR) modulates some of these tendencies, increasing both the antimicrobial and the anticancer activity while decreasing the aggregation tendency.-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Física Universidade Estadual Paulista (Unesp) Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce), R. Cristóvão Colombo, 2265-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Química e Ciências Ambientais Universidade Estadual Paulista (Unesp) Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce), R. Cristóvão Colombo, 2265-
Descrição: dc.descriptionFaceres Medical School-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Neurobiologia Estrutural e Funcional (LaNEF) Departamento de Biofísica Universidade Federal de São Paulo R. Botucatu, 862, Edifício ECB, 7º andar-
Descrição: dc.descriptionCentro de Estudos de Insetos Sociais Universidade Estadual Paulista (Unesp), Câmpus Rio Claro, Av. 24-A, 1515-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Doenças Dermatológicas Infecciosas e Parasitárias Faculdade de Medicina de São José do Rio Preto-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Física Universidade Estadual Paulista (Unesp) Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce), R. Cristóvão Colombo, 2265-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Química e Ciências Ambientais Universidade Estadual Paulista (Unesp) Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (Ibilce), R. Cristóvão Colombo, 2265-
Descrição: dc.descriptionCentro de Estudos de Insetos Sociais Universidade Estadual Paulista (Unesp), Câmpus Rio Claro, Av. 24-A, 1515-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2012/24259-0-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2014/08372-7-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/13368-4-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/16212-5-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/17951-6-
Formato: dc.format725-741-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationAmino Acids-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectAggregation-
Palavras-chave: dc.subjectAntimicrobial and anticancer peptides-
Palavras-chave: dc.subjectJelleine-I-
Palavras-chave: dc.subjectPeptide–membrane interactions-
Palavras-chave: dc.subjectShort-chain peptides-
Palavras-chave: dc.subjectZeta potential-
Título: dc.titleComparing activity, toxicity and model membrane interactions of Jelleine-I and Trp/Arg analogs: analysis of peptide aggregation-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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