Fluorescence spectroscopic and dynamics simulation studies on isoorientin binding with human serum albumin

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (Unesp)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)-
Autor(es): dc.creatorCaruso, Ícaro Putinhon [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorVilegas, Wagner [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorCristante de Oliveira, Leandro [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorCornélio, Marinônio Lopes [UNESP]-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-02-22T00:28:05Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-02-22T00:28:05Z-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-12-11-
Data de envio: dc.date.issued2020-03-05-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.saa.2019.117738-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/199701-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/199701-
Descrição: dc.descriptionIsoorientin (ISOO) a glycosylated flavonoid found in acai berry exhibits relevant activities such as antidiabetic and antidepressant. However, its physicochemical action on any molecular target is scarcely known. In this work, we tackle the problem about the binding of ISOO to human serum albumin (HSA) applying fluorescence spectroscopy bimodal analysis aided by computational simulations. A static quenching process was detected having hypsochromic shift with implication in the polarizability around the endogenous probe (Trp 214) during complex formation. The binding mechanism reveals that all sites are equivalents and independents with binding constant value of 9.1 × 104 M-1 and, a total of six sites accessed whereas three of them were identified experimentally. The thermodynamic evaluation indicates that the complex formation is spontaneous (ΔG<0). The dynamics and docking simulations corroborated the experimental data by adding details of each site and its respective microenvironment.-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionUniversidade Estadual Paulista-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (IBILCE) UNESP, Rua Cristovão Colombo 2265-
Descrição: dc.descriptionCentro Nacional de Ressonância Magnética Nuclear de Macromoléculas Instituto de Bioquímica Média e Centro Nacional de Biologia Estrutural e Bioimagem (CENABIO) UFRJ, Ilha do Fundão-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Bioprospecção de Produtos Naturais (LBPN) Instituto de Biociências UNESP Praça Infante Dom Henrique-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas (IBILCE) UNESP, Rua Cristovão Colombo 2265-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Bioprospecção de Produtos Naturais (LBPN) Instituto de Biociências UNESP Praça Infante Dom Henrique-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/08834-9-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 442352/2014-0-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationSpectrochimica Acta - Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectAcai berry-
Palavras-chave: dc.subjectBimodal analysis-
Palavras-chave: dc.subjectComputational simulations-
Palavras-chave: dc.subjectFlavonoid isoorientin-
Palavras-chave: dc.subjectFluorescence spectroscopy-
Palavras-chave: dc.subjectHuman albumin-
Título: dc.titleFluorescence spectroscopic and dynamics simulation studies on isoorientin binding with human serum albumin-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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