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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Brazilian Ctr Res Energy & Mat CNPEM | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (Unesp) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS) | - |
Autor(es): dc.creator | Miyamoto, Renan Yuji | - |
Autor(es): dc.creator | Sousa, Amanda Silva de | - |
Autor(es): dc.creator | Vieira, Plinio Salmazo | - |
Autor(es): dc.creator | Melo, Ricardo Rodrigues de | - |
Autor(es): dc.creator | Scarpassa, Josiane Aniele [UNESP] | - |
Autor(es): dc.creator | Inacio Ramos, Carlos Henrique | - |
Autor(es): dc.creator | Murakami, Mario Tyago | - |
Autor(es): dc.creator | Ruller, Roberto | - |
Autor(es): dc.creator | Zanphorlin, Leticia Maria | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-22T00:05:21Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-22T00:05:21Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-05-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2020.129549 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/195264 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/195264 | - |
Descrição: dc.description | Background: Enzymatic isomerization is a promising strategy to solve the problem of xylose fermentation and, consequently, to leverage the production of advanced biofuels and biochemicals. In a previous work, our research group discovered a new strain of Streptomyces with great biotechnological potential due to its ability to produce a broad arsenal of enzymes related to lignocellulose degradation. Methods: We applied a multidisciplinary approach involving enzyme kinetics, biophysical methods, small angle X-ray scattering and X-ray crystallography to investigate two novel xylose isomerases, XylAlF1 and XylA2F1, from this strain. Results: We showed that while XylAlF1 prefers to act at lower temperatures and relatively lower pH, XylA2F1 is extremely stable at higher temperatures and presents a higher turnover number. Structural analysis revealed that XylA1F1 exhibits unique properties in the active site not observed in classical XylAs from classes I and II nor in its ortholog XylA2F1. It encompasses the natural substitutions, M86A and T93K, that create an extra room for substrate accommodation and narrow the active-site entrance, respectively. Such modifications may contribute to the functional differentiation of these enzymes. Conclusions: We have characterized two novel xylose isomerases that display distinct functional behavior and harbor unprecedented amino-acid substitutions in the catalytic interface. General significance: Our findings contribute to a better understanding of the functional and structural aspects of xylose isomerases, which might be instrumental for the valorization of the hemicellulosic fraction of vegetal biomass. | - |
Descrição: dc.description | Brazilian Ctr Res Energy & Mat CNPEM, Brazilian Biorenewables Natl Lab LNBR, Campinas, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Univ Estadual Campinas, Inst Biol, Campinas, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Sao Paulo State Univ, Inst Biosci Letters & Exact Sci, Sao Jose Do Rio Preto, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Univ Estadual Campinas, Inst Chem, Campinas, SP, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Univ Fed Mato Grosso do Sul, Campo Grande, MS, Brazil | - |
Descrição: dc.description | Sao Paulo State Univ, Inst Biosci Letters & Exact Sci, Sao Jose Do Rio Preto, SP, Brazil | - |
Formato: dc.format | 10 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Publicador: dc.publisher | Elsevier B.V. | - |
Relação: dc.relation | Biochimica Et Biophysica Acta-general Subjects | - |
???dc.source???: dc.source | Web of Science | - |
Palavras-chave: dc.subject | Xylose isomerase | - |
Palavras-chave: dc.subject | Crystal structure | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzyme kinetics | - |
Palavras-chave: dc.subject | Structure-function relationship | - |
Palavras-chave: dc.subject | Hemicellulosic fraction | - |
Palavras-chave: dc.subject | Biofuels | - |
Título: dc.title | Crystal structure of a novel xylose isomerase from Streptomyces sp. F-1 revealed the presence of unique features that differ from conventional classes | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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