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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.creator | Calderon, Leonardo A | - |
Autor(es): dc.creator | Almeida Filho, Humberto A | - |
Autor(es): dc.creator | Teles, Rozeni C. L | - |
Autor(es): dc.creator | Medrano, Francisco J | - |
Autor(es): dc.creator | Bloch Jr, Carlos | - |
Autor(es): dc.creator | Santoro, Marcelo M | - |
Autor(es): dc.creator | Freitas, Sonia M | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2021-10-14T18:07:20Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2021-10-14T18:07:20Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-12-07 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-12-07 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2010 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://repositorio.unb.br/handle/10482/27891 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://dx.doi.org/10.1590/S1677-04202010000200001 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/624005 | - |
Descrição: dc.description | Inga cylindrica Trypsin Inhibitor (ICTI) was purified as a single polypeptide chain by one step anion-exchange chromatography from a crude extract of Inga cylindrica (Vell.) Mart. seeds. ICTI is a 19.5 kDa protein presenting a remarkable inhibitory activity against bovine trypsin (EC 3.4.21.4) (Ki = 4.3 nM). Circular dichroism analysis revealed that this inhibitor is a β type protein (40.4% of β-strand; 24.6% of β-turn and 6.7% of α-helix) in accordance with properties displayed in Kunitz type inhibitors. ICTI is a thermal stable protein within a wide range of pH (1.6 to 10.0) exhibiting highest stability at pH 7.0 as indicated by Tm of 70.0 ºC and ΔG25 of 48.5 ± 0.7 kJ.mol-1. The values of ΔG25 at pH 1.6 (22.5 ± 1.2 kJ.mol-1) and pH 10.0 (31.5 ± 1.0 kJ.mol-1) indicate a reduced structural stability of the protein under these conditions. This is likely to result from pKa differences of the acid and basic side chains reflecting the changes in the non-covalent interactions in the folded state. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Publicador: dc.publisher | Brazilian Journal of Plant Physiology | - |
Direitos: dc.rights | Acesso Aberto | - |
Palavras-chave: dc.subject | Inga cylindrica [Vell.] Mart | - |
Palavras-chave: dc.subject | Leguminosae | - |
Palavras-chave: dc.subject | Mimosoideae | - |
Palavras-chave: dc.subject | protease inhibitor | - |
Palavras-chave: dc.subject | protein stability | - |
Palavras-chave: dc.subject | trypsin inhibitor | - |
Título: dc.title | Purification and structural stability of a trypsin inhibitor from Amazon Inga cylindrica [Vell.] Mart. seeds | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional – UNB |
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